에이즈 바이러스의 증폭을 차단하는 단백질로 알려진 'TRIM5'를 비롯한 여러 단백질들 안에서 중요한 역할을 하는 핵심영역의 구조와 기능이 포스텍 연구진에 의해 규명됐다.
포스텍 생명과학과 오병하(45) 교수와 우재성(28·박사과정) 씨 연구팀은 29일 에이즈 바이러스 차단 등 의학적으로 중요한 기능을 하는 단백질에서 발견되는 'B30.2/SPRY' 영역의 3차원 구조를 규명하고 이 영역이 다른 단백질들과 어떻게 상호작용하는지를 알아내는데 성공했다고 밝혔다. 이 연구결과는 '셀' 자매지인 분자생물학분야 권위지 '몰레큘러 셀'(Molecular Cell)의 12월 29일자 표지논문으로 발표됐다.
생물체를 구성하는 주요 성분인 단백질을 구성하는 아미노산은 모두 20종으로, 이 아미노산이 어떤 순서로 몇 개가 연결되어 있느냐에 따라 단백질의 종류도 달라진다. 또 인체에는 총 4만여 종의 단백질이 존재하는 것으로 알려져 있는데, 여러 중요한 단백질에 공통적으로 존재하는 핵심영역의 구조를 우선 규명하는데 연구가 집중되고 있다.
이 과정에서 2004년 2월 조지프소드로스키 하버드대 교수 등 미국 다나파브(DANA Farber) 암연구소 연구팀에 의해 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스를 차단한다는 사실이 네이처를 통해 발표된 후 많은 과학자들이 이 단백질의 구조 규명을 위해 연구를 진행했지만 여전히 베일에 가려 있었다.
오 교수 연구팀은 'TRIM5' 단백질이 에이즈 바이러스와 결합할 때 'B30.2/SPRY' 영역이 접합부위로 작용하며 에이즈 바이러스의 활동을 방해한다는 것에 착안해 여러 단백질로부터 유래한 'B30.2/SPRY' 영역의 구조를 규명하는 연구를 진행, 'B30.2/SPRY' 영역의 3차원 분자구조를 규명하고 다른 단백질을 인식·결합하는 접합부위의 정확한 위치와 결합 메커니즘을 규명했다.
오 교수는 "단백질은 에이즈와 같은 바이러스 관련 질병과 오피쯔(Opitz) 증후군이나 가족성지중해열과 같은 유전성 질환과 관련성이 커, 이번 연구결과가 관련 의학 연구에 큰 진전을 가져올 것으로 기대된다."고 말했다.
포항·박정출기자 jcpark@msnet.co.kr
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